| Tez Künye | Durumu | ||
| Halofilik bir candida türünden NAD+-bağımlı format dehidrogenaz geninin klonlanması ve heterolog ekspresyonu / Cloning and heterologous expression of the NAD+-dependent formate dehydrogenase gene from a halophilic candida species Yazar:ÖZGE BAŞSARAÇ Danışman: DR. ÖĞR. ÜYESİ EMEL ORDU ; ÖĞR. GÖR. GÜNSELİ KURT GÜR Yer Bilgisi: Yıldız Teknik Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı / Moleküler Biyoloji ve Genetik Bilim Dalı Konu:Biyoloji = Biology Dizin:NADH = NADH ; NADP = NADP | Onaylandı Yüksek Lisans Türkçe 2021 66 s. | ||
| NAD+ bağımlı format dehidrogenazlar (FDH, EC 1.2.1.2), kiral moleküllerin sentezi için kullanılan ve pahalı bir koenzim olan NAD(P)H’ nin yenilenmesi ve CO2 indirgenmesi reaksiyonları için endüstriyel önemi olan enzimlerdir. Bu enzimler daha ayrıntılı yapıların sentezinde yapı taşları olarak değerli olan saf alkollerin oluşturulması için aldehitlerin ve ketonların enzimatik indirgenmesinde NADH’nin yeniden üretilmesinde kullanılabilmektedir. Enzim stabilitesi, endüstriyel biyotransformasyon işlemlerinin gelişimi için sınırlayıcı bir faktördür. Mikroorganizmalarda bulunan FDH’ler daha yüksek enzimatik aktiviteye sahiptir. Bu durumdan dolayı daha çok mikroorganizma kaynaklı FDH’ ler üzerine çalışmalar gerçekleşmektedir. Bu çalışma kapsamında FDH, halofilik bir mikroorganizmadan izole edilerek Escherichia coli’de rekombinant olarak eksprese edilmiştir. Rekombinant CdFDH proteinin homoloji modelinin yapılmasının ardından aktivite deneyleri yapılarak elde edilen CdFDH enziminin farklı pH koşulları altında enzimatik aktiviteye sahip olduğu gösterilmiştir. | |||
| NAD + dependent formate dehydrogenases (FDH, EC 1.2.1.2) are enzymes of industrial importance for the regeneration of NAD(P)H and CO2 reduction reactions, an expensive coenzyme used for the synthesis of chiral molecules. These enzymes can be used to regenerate NADH in the enzymatic reduction of aldehydes and ketones to form pure alcohols that are valuable as building blocks in the synthesis of more detailed structures. Enzyme stability is a limiting factor for the development of industrial biotransformation processes. FDHs found in microorganisms have higher enzymatic activity. Due to this situation, studies on FDH originating from microorganisms are carried out. Within the scope of this study, FDH was isolated from a halophilic microorganism and expressed recombinantly in Escherichia coli. After the homology model of the recombinant CdFDH protein was made, it was shown that the CdFDH enzyme obtained by performing activity experiments has enzymatic activity under different pH conditions. | |||